您好,欢迎来到三六零分类信息网!老站,搜索引擎当天收录,欢迎发信息
免费发信息

结构复杂与功能多样生物大分子蛋白质

2019-9-26 7:33:19发布2次查看

蛋白质是一类结构复杂与功能多样的生物大分子,但其中普遍存在着螺旋结构。蛋白质中的α螺旋是遗传信息传递与表达和肽链进一步折叠形成不同构象的分子基础,而球蛋白和纤维蛋白中的螺旋结构是行使特定功能的分子基础。
  由20种氨基酸组成的多种多样的蛋白质,具有多种多样的功能,几乎参与生命活动的所有方面并起着关键作用。究其原因是蛋白质具有复杂而多样的结构,但其中主要含有螺旋结构。为此,本文对蛋白质中的螺旋结构与功能简述如下。
  1 前言
  1951年,波林(pauling)根据结构化学知识和α角蛋白的x射线衍射图谱提出了肽链中存在着α螺旋结构。后来经大量实验证明这种α螺旋不仅广泛存在于纤维蛋白和球蛋白中,而且还是蛋白质中主要的二级结构形式。α螺旋是肽链通过c。两侧单键的旋转而形成的右手单链螺旋,螺旋中的残基侧链伸向外侧,相邻螺旋之间形成链内氢键,使这种结构得以稳定。
  与dna双螺旋结构相比,蛋白质中的α螺旋是由氨基酸残基组成的单链螺旋,这正好与dna和rna单链线性一维的三联体密码编码方式相适应,从而保证遗传信息由dna→rna→蛋白质中的线性序列传递。不过转座子、rna和蛋白质的剪辑与加工等与这种传递方式相矛盾,但目前还不能完全否定这种传递方式。在蛋白质肽链末端的肽段因运动自由度较大,致使这些肽段上的螺旋不再是典型的α螺旋,而较松散的由约10个残基组成的3圈螺旋。如用外力进一步拉伸这种螺旋,它就转变成由pauling等提出的另一种大量存在于蛋白质中的主要二级结构单元——β折叠。从这种意义上讲,β折叠是一种伸长的α螺旋。蚕丝心蛋白是具有β折叠的典型代表,但有实验报道,在蚕丝腺体内的丝心蛋白也呈螺旋状,它是在蚕吐丝过程中经定向拉伸后才转变成β折叠。在β折叠片层结构中,r侧链交替存在于片层的上下方。r侧链的空间取向既能避免相邻侧链之间的空间障碍,也使r侧链都能大限度地参与形成不同的构象。
  ?α螺旋是肽链形成更高结构层次的基础  蛋白质中的氨基酸具有相同的α氨基和α羧基,因此都以相同的肽链连接成多肽链。虽然不同肽链上的残基排列顺序各异,但由cα和肽链组成的主链是完全相同的,所不同的是各种残基r侧链。α螺旋使r侧链暴露于螺旋外侧的环境中,是肽链进一步折叠盘绕形成不同的超二级结构或三级结构的分子基础。尽管近几年来的研究结果表明,生物体内新合成的肽链需在细胞内的特定部位(粗面内质网系、高尔基体),并有多种蛋白质(监护蛋白等)的帮助才能卷曲成有特定功能的正确构象。但这只是促进蛋白质形成正确构象的外因,而决定其构象的内因是由一级结构决定的肽链上r侧链之间相互作用的总和。α螺旋允许侧链伸向外侧,因而r侧链的大小、结构、性质及组合方式在很大程度上决定了肽链的卷曲方式。
  在大多数蛋白质中,非极性残基含量往往高达30%~50%,如果一条多肽链只形成长而直的α螺旋,而螺旋外侧众多的疏水侧链使α螺旋在水中难以存在。因此许多蛋白质螺旋区的残基顺序使多数疏水侧链位于螺旋的同一侧,而另一个侧面则存在较多的亲水残基。两个α螺旋借助于疏水力聚集成两亲螺旋,使肽链过渡到更高的结构层次,即超二级结构。这种超二级结构不仅稳定了蛋白质的构象,而且也和一些蛋白质的功能密切相关。如由亮氨酸拉链或螺旋-环-螺旋组成的两亲螺旋促进调控蛋白形成的同型或异型二聚体。这种二聚体结构与功能的多样性与基因表达的多样性相适应,因为同型或异型二聚体能增强调控蛋白单独或协同调节基因转录的性和灵活性。
  为了把疏水侧链尽可能地包埋在分子内部,长螺旋本身通过肽链转折倾向返回折叠,使之形成球状或椭球状的三级结构。因此,具有三级结构的蛋白质或亚基往往都是球状。大多数疏水侧链总是包藏在分子内部,形成疏水核;大多数极性侧链总是暴露在分子表面,形成亲水区。这些极性基团的种类、数目及排布基本上决定了蛋白质的功能。为此,大多数学者都认为肽链卷曲形成更高的结构层次起始于具有α螺旋的肽段。

成都彼样生物科技有限公司
该用户其它信息

VIP推荐

免费发布信息,免费发布B2B信息网站平台 - 三六零分类信息网